Raúl Padrón

Lugar y fecha de nacimiento:Caracas, Venezuela,  7 de Mayo de 1950Raul Padron
Nacionalidad:
 Venezolano
Institución donde trabaja: Centro de Biología Estructural (CBE) “Humberto Fernández-Morán”, Instituto Venezolano de Investigaciones Científicas (IVIC), Caracas, Venezuela
Dirección: Centro de Biología Estructural (CBE) “Humberto Fernández-Morán”, Instituto Venezolano de Investigaciones Científicas (IVIC), Carretera Panamericana Km 11, Apdo 20632, Caracas 1020A, Venezuela
Número telefónico: +58 0212 504 1435/1098
e-mail: raul.padron@gmail.com Página web: http://www.raul-padron.org/lab

Padrón es Investigador Titular Emérito, trabajando ad honorem en el Centro de Biología Estructural (CBE) “Humberto-Fernández-Morán”, Instituto Venezolano de Investigaciones Científicas (I.V.I.C.), Caracas, Venezuela. Luego de su postdoctorado en el MRC Laboratory of Molecular Biology (Cambridge, Reino Unido), fundó el Departamento de Biología Estructural del I.V.I.C. en 1997, donde fué International Research Scholar del Howard Hughes Medical Institute (HHMI) hasta el 2011.  El CBE es nodo del Centro de Biología Estructural del Mercosur (CeBEM).

Breve descripción y logros de investigación

Padrón y colaboradores encontraron por criomicroscopía electrónica que las dos cabezas de la molecula de miosina II forman las 4 hélices de los filamentos gruesos de músculo estriado de tarántula (Woodhead, , Zhao, Craig,  Egelman, Alamo y Padrón Atomic model of a myosin filament in the relaxed state. Nature 436: 1195-1199, 2005) y que ambas cabezas interactuan formando un arreglo asímétrico que bautizaron el “motivo de cabezas interactuantes de miosina (CIM)” que produce la inhibición de ambas ATPasas miosínicas explicando el mecanismo estructural de la relajación del filamento grueso. Además probaron que el motivo CIM se ha conservado evolutivamente desde antes que los animales emergieran, independientemente del tipo de músculo (estriado, cardíaco o liso) o en celulas no musculares. Esta conservación demostró la importancia fundamental del motivo CIM como el mecanismo estructural que inhibe las ATPasas de ambas cabezas con su consecuente ahorro energético en terminos de ATP en relajación. La asimetría del motivo CIM impone restricciones estéricas al acceso de la quinasa de la cadena ligera reguladora de la miosina en músculo estriado de tarántula, originando la fosforilación selectiva de las dos serinas de dichas cadenas, conduciéndolos a proponer que la activación por calcio de los filamentos gruesos ocurre mediante un mecanismo de activación por fosforilación cooperativa, que explica la potenciación y potenciación post-tetánica de la fuerza en músculos estriados en contracción. Padrón y colaboradores encontraron que la localización de las variantes asociadas a la cardiomiopatía hipertrófica y dilatada focalizada en las interacciones intramoleculares en el motivo CIM cardíaco ventricular humano permite explicar molecularmente la contractilidad, relajación diastólica reducida y aumento de consumo energético que caracteriza diferencialmente la patogénesis de las cardiomiopatías hipertrófica y dilatada.

Premios: Premio Polar (1991), Premios Biología CONICIT 1989, 1990 y 1996, Premio Biología FONACIT 2005, Premio Nacional de Ciencia y Tecnología 2008 de Venezuela.
Academias científicas: Miembro electo de The World Academy of Sciences (TWAS).
Publicaciones recientes:  PubMed
Lee, Sulbarán, Yang, Mun, Alamo, Pinto, Sato, Ikebe, Liu, Korn, Sarsoza, Bernstein, Padrón y Craig. The Interacting-Heads Motif Has Been Conserved as a Mechanism of Myosin II Inhibition Since Before the Origin of Animals. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. en prensa 2018
Alamo, Pinto, Sulbarán,  Mavárez y Padrón. Lessons from a tarantula: New insights into myosin interacting-heads motif evolution and its implications on disease  Biophys. Rev. DOI 10.1007/s12551-017-0292-4

Alamo, Koubassova, Pinto, Gillilan, Tsaturyan y Padrón. “Lessons from a tarantula: New insights into muscle thick filament and myosin interacting-heads motif structure and function” Biophys. Rev. (2017) 9:461-480. DOI 10.1007/s12551-017-0295-1
Alamo, Ware, Pinto, Gillilan, Seidman, Seidman y Padrón. “Effects of Myosin Variants on Interacting-Heads Motif Explain Distinct Hypertrophic and Dilated Cardiomyopathy Phenotypes”.eLife 2017;6:e24634. DOI: 10.7554/eLife.24634.001
Alamo, Qi, Wriggers, Pinto,Zhu, Bilbao, Gillilan, Hu y Padrón. Conserved Intramolecular Interactions Maintain Myosin Interacting-Heads Motifs Explaining Tarantula Muscle Super-Relaxed State Structural Basis. J. Mol. Biol.: 428(6): 1142-1164, 2016

Sulbarán, Alamo, Pinto, Marquez, Méndez, Padrón y Craig. An invertebrate smooth muscle with striated muscle myosin filaments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA: 112(429): E5660-E5668, 2015
Alamo, Li, Espinoza-Fonseca, Pinto, Thomas, Lehman y Padrón. Tarantula Myosin Free head Regulatory Light Chain Phosphorylation Stiffens N-terminal Extension releasing it and blocking its docking back. Mol. BioSyst. 11: 2180-2189, 2015.

Espinoza-Fonseca, Alamo, Pinto, Thomas y Padrón. Sequential Myosin Phosphorylation Activates Tarantula Thick Filament via Disorder-Order Transition. Mol. BioSyst. 11: 2167-2179, 2015.